abstrak

Sabtu, 28 Mei 2011

ENZIM


Pendahuluan

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. Enzim merupakan biokatalis yang dihasilkan oleh jaringan yang meningkatkan laju reaksi kimia atau mengaktifkan senyawa lain secara spesifik. Sekarang kira-kira lebih dari 2000 enzim telah teridentifikasi,yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem hidup.Sintesis enzim terjadi di dalam sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya.
Sebagai katalisator ,enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik sederhana yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia.Enzim mempunyai spesifitas yang sangat tinggi,baik terhadap reaktan(substrat) maupun jenis reaksi yang dikalalisiskan.Pada umumnya,suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja pada suatu substrat tertentu.Kemudian,enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar biasa tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada keadaan biasa(fisiologis)tekanan,suhu dan ph normal.
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel.Enzim bekerja dengan urut-urutan yang teratur dan mengatalisis ratusan reaksi dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampai ke reaksi yang sangat rumit,misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien,menyinpan dan mengubah energi kimiawi. Masing-masing reaksi dikatalisis oleh sejenis enzim tertentu diantara sejumlah enzim tersebut, ada sekelompok enzim yang disebut enzim pengatur. Enzim dapat mengenali berbagai isyarat metabolis yang diterima. Melalui aktivitasnya, enzim pengatur mengkoordinasikan sistem enzim dengan baik sehingga menghasilkan hubungan harmonis diantara sejumlah aktivitas metabolis yang berbeda.
Pada keadaan abnormal atau aktifitas berlebihan suatu enzim dapat menimbulakn penyakit analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk diagnosis penaykit, seperti : infraktus otot jantung, prostat, hepatitis, dan lain lain.ditemukannya suatu enzim dalam darah dengan tingkat berlebihan sering kali menunjukkan adanya kerusakan sel didalam organ yuang sakit.penyakit tertenmtu seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati mengalamikerusakan akibat infeksi,sehingga terjadi pelepasan enzim hati kedalam darah.
Suatu enzim pada hakikatnya adalah protein. Beberapa diantaranya mempunyai struktur agak sederhana sedangkan sebagian besar lainnya memiliki struktur rumit. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertaim zat lain yang bukan protein yang disebut kofaktor. Suatu kofaktor dapa berupa ion logam sederhana seperti Fe 2+  atau Cu 2+ tapi dapat pula berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Bagian protein dari enzim disebut apoenzim kemudian gabungan apoenzim dan kofaktornya sehingga enzim menjadi aktif disebut holoenzim.


SIFAT-SIFAT ENZIM
·      Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
·      Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
·      Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
·      Merupakan protein
·      Merupakan biokatalisator.
·       Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
·       Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat tertentu pula.
·       Bekerja sangat cepat
·       Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
·       Tidak mengubah keseimbangan reaksi
·       Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
·      Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.


SUSUNAN ENZIM
·         Komponen utama enzim adalah protein
·         Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
·         Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

PERAN DAN FUNGSI ENZIM
  Enzim berperan penting dalam proses pencernaan
  Enzim berperan dalam metabolisme
  Berperan dalam percepatan reaksi dan merombak molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil atau sebaliknya
  Berperan sebagai alat diagnostik
  Berperanan dalam pengobatan

JENIS-JENIS ENZIM
·         Koenzim : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa organic
·         Kofaktor : komponen bukan protein yang membantu aktivitas enzim dalam bentuk senyawa anorganik
·         Apoenzim : bagian dari enzim yang berupa protein
·         Holoenzim : seluruh bagian enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis bersama koenzim/kofaktor.
·         Gugus prostetik : kofaktor/koenzim yang terikat kuat pada enzim

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM:
·          Pengaruh pH:
Enzim mempunyai pH optimum (rentang pH) yang khas,dimana enzim mempunyai aktivitas maksimal di atas atau di bawah pH optimum aktivitas enzim berkurang.pada umumnya enzim bekerja pada ph sekitar 6-8.ph optimum enzim umumnya adalah sekitar ph jaringan dimana enzim berada.
Contoh: enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8. Enzim tripsin adalah enzim pencernaan yang terdapat palam usus halus dan memilik i ph 7,7.pada ph jauh diatas ph optimum enzim akan mengalami denaturasi.

·          Pengaruh suhu:
Semua reaksi kimia dipengaruhi suhu, makin tinggi suhu makin tinggi kecepatan reaksi.Suhu saat enzim mempunyai aktivitas maksimal dinamakan suhu optimum.enzim didalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37oC,jika dibawah suhu optimum aktifitas enzim menurun akan tetapi jika mendekati titik beku enzim tidak akan rusak melainkan ezim menjadi tidak aktif .jika suhu dinaikkan aktifitas enzim meningkat namun, kenaikan suhu yang cukup besar dapat menyebabkan enzim mengalami denaturasi dan mematikan aktifitas katalisisnya.sebagian besar enzim mengalami denaturasi pada suhu diatas 60oC.

·         Pengaruh Konsentrasi enzim
            Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.dengan kata lain,kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus dengan konsentrasi enzim sampai batas tertentu,sehingga reaksi mengalami kesetimbangan.pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

   Pengaruh konsentrasi substrat
            Pada konsentrasi enzim yang tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan ,menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum yang tetap.pada titik maksimum,semua enzim telah jenuh dengan substrat,sehingga penambahan substrat sudah tidak akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.

   Pengaruh inhibitor
1. Inhibisi kompetitif
Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut,
2. Inhibisi tak kompetitif
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.
3. Inhibisi non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim.
4. Inhibisi campuran
Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.
TATA NAMA ENZIM
- Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang dikatalisis
- Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
Klas
Tipe reaksi
Oksidoreduktase
(nitrat reduktase)
memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
Transferase
(Kinase)
memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease, lipase, amilase)
memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
Liase
(fumarase)
membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
Isomerase
(epimerase)
mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase
(tiokinase)
menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
Polimerase
(tiokinase)
menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

CARA KERJA ENZIM
Cara kerja enzim ada 2 macam:
1. Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)
            Teori ini dikemukakan oleh Emil Fisher (1894) yang menyatakan bahwa kerja enzim seperti kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase. Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim adalah karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan sisi aktif (active site) dari enzim. Dengan begitu sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci (key) dan sisii aktif (lock) berperan sebagai gembok. Subtrat masuk ke dalam sisi aktif sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.


2. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok. Menurut teori ini sisi aktif tidak bersifat kaku tetapi lebih fleksibel. Sisi aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Ini dibuktikan dari hasil kristalografi sinar x. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan bentuk substrat sehingga terbentuk kompleks enzim substrat. Sisi aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Ketika substrat terikat pada enzim, sisi aktif enzim mengalami beberapa perubahan sehingga ikatan yang terbentuk antara enzim dan substrat menjadi menjadi lebih kuat. Interaksi antara enzim dan substrat disebut Induced fit.

Enzim dapat bekerja dengan beberapa mekanisme, yaitu:
  • Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim).
  • Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
  • Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
  • Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.









KETERLIBATAN DALAM PENYAKIT
Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga hemostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.
Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.
Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.
Beberapa penyakit genetik manusia yang berkaitan dengan rusaknya enzim tertentu
Penyakit
Enzim yang rusak
Albino
3-monooksigenase tirosin
Alkaptonuria
1,2-dioksigenase homogentisat
Galaktosemia
Uridililtransferase galaktosa I-fosfat
Homosistinuria
β -sintase sistationin
Fenilketonuria
4-monooksigenase fenilalanin
Penyakit tay-sachs
Heksosaminidase A








DAFTAR PUSTAKA

http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim (diakses 22 Maret 2011)
http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001126-pengertian-dan-sifat-enzim (diakses 22 Maret 2011)
http://info-enzim.blogspot.com (diakses 22 Maret 2011)
http://metabolismelink.freehostia.com/enzim.html (diakses 23 Maret 2011)
Lehninger,1993.dasar-dasar biokimia jilid 1.Jakarta.erlangga.
Yazid Estien.2006.Penuntun Praktikum biokimia.Yogyakarta.ANDI.



Tidak ada komentar:

Posting Komentar